Püüan seetõttu selgitada, millised valgud ei ole biokeemilisest seisukohast, vaid tuues esile nende struktuuri tüübi ja suhtelise klassifikatsiooni.
, hormoonid, transpordi, ladustamise ja struktuuri valgud;- lihtsad valgud: koosneb ainult aminohapetest
- ühend või konjugeeritud valgud: need on ühendatud teiste molekulidega (nt suhkrud, lipiidid, nukleiinhapped, metallid jne).
Lihtsad valgud moodustavad kaheksa alamrühma: protamiinid, histoonid, albumiinid, globuliinid, gluteliinid, prolamiinid, fosfoprotiidid ja skleroprotiidid.
peamiselt ja lüsiin. Seetõttu on neil madal molekulmass.Vees lahustuvad, tugevalt põhiomadustega protamiinid esinevad looduses ainult loomariigis, kombineerituna nukleiinhapetega, moodustades nukleoprotiide (eriti reproduktiivfunktsiooniga kudedes, näiteks paljude kalade spermatosoidides). Neid ei leidu looduses vabalt
Protamiinid ei sisalda väävliaminohappeid, trüptofaani ja türosiini; need on hoopis väga rikkad aluselistest aminohapetest (eriti arginiinist).
ja eraldada lõhustamisel väiksemaid koguseid eksoone aluseid (arginiin, histidiin ja lüsiin), mida nad siiski sisaldavad.
Nagu protamiinid, ei leidu histoone looduses vabadena, vaid koos teiste ainetega, moodustades protiide. Neid leidub punastes verelibledes, leukotsüütides, spermatosoidide peades; oluline on globiin, mis moodustab hemoglobiini valgurühma.
ja rakkude sekretsioonid. Mõned nende iseloomulikud omadused on: vees lahustuvus, kuumusega hüübivus ja võimalus eraldada kõik aminohapped jagunemise teel (need on seega hea bioloogilise väärtusega täielikud valgud). Neis on palju leutsiini (umbes 10-14%) ja glutamiinhapet (7-13%); need sisaldavad ka heades kogustes arginiini (6-10%) ja lüsiini (6-8%).
Peamised loomade albumiinid on: le ovalbumiin (või munaalbumiin) ja seerumi albumiin (või piima albumiin). Neid leidub ka paljudes taimedes, kuigi nende omadused pole ideaalselt teada. Loomse albumiini eripära on kõrge väävlisisaldus ning märkimisväärne protsent aminohappeid tsüstiini ja metioniini, samas kui taimsed sisaldavad tagasihoidlikke koguseid. Mõned taimealbiinid on mürgised; see on nii riitsinusõli riitsinusõlis.
lahjendatud (NaCl) neutraalne. Kõige tavalisemad on: vere globuliinid (α β, γ), laktoglobuliin (piim), ovoglobuliin (munad), müosiin ja müoglobiin (lihas). Taimseid globuliini leidub eriti paljude taimede seemnetes, eriti liblikõielistes õlides; väga rikkalikud globuliinid on sojaubade ja maapähklite valgud, kus nad moodustavad peaaegu kõik valgulised ained. Kui loomsetel globuliinidel puuduvad suured aminohapete puudused, siis taimemaailmas on metioniinil tõsine puudus (pole üllatav, et soja ja teiste kaunviljade piirav aminohape).
The Gluteline ja prolamiin (või gliadiinid) esindavad kahte eranditult taimsete valkude rühma, mis on tavaliselt seotud. Koos moodustavad nad teraviljavalgu reservist suurima protsendi (90–95%).
ja need on väga rikas glutamiinhappe poolest, kuid siiski madalamates kontsentratsioonides kui prolamiinid. Need ei lahustu vees, soolalahustes ja alkoholis; nad hüübivad kuumuse mõjul ja lahustuvad lahjendatud hapetes ja alustes. Nisu gluteliin, mida nimetatakse gluteniiniks, moodustab gluteeni sisaldava valgu kompleksi koos gliadiiniga, mis on hädavajalik leiva valmistamiseks ja osaliselt jahude plastifitseerimiseks. Riisis nimetatakse gluteliini orizeniiniks. ; maisi tsein. Need ei lahustu vees ja lahustuvad 60-80% alkoholis. Nad ei hüüb kuumuses.
Prolamiinides on palju glutamiinhapet, mis moodustab 20–30% teraviljaseemnete aminohapetest; palju on ka proliini ja leutsiini, samas kui väävli aminohappeid, lüsiini (mis pole üllatavalt tüüpiline teravilja piirav aminohape) ja trüptofaani (maisipuudus) on vähe. Need aminohapete puudused põhjustavad teravilja vähest valgu efektiivsust. Kaasasündinud gliadiini talumatus on tuntud kui tsöliaakia.
, seega rikas fosforisisaldusega orto-fosforhappe kujul, mis on seotud aminohapete (nt seriin) alkohoolse rühma esterdamisega. Neil on happelised omadused fosforhappe vesinike tõttu, mis ei osale esterdamises. Fosfoproteiine ei tohiks pidada konjugeeritud valkudeks ega segi ajada nukleoproteiinidega, mis on võimelised fosforhapet hüdrolüüsima.Fosfoprotiidid esinevad peamiselt loomsetes valkudes, kus on kaks olulist esindajat: piima kaseiinid ja munakollase vitelliin (vitelliin on üks munakollase põhiainetest ja eriti fosforirikas valk) . see tuletab meelde ka kalamarjade siiniini. Nende valkude peamised koostisosad on glutamiinhape (15-20%), seriin (mida leidub peamiselt munavalkudes), proliin (5-10%) ja lüsiin (5-7 %) Tsüstiini seevastu napib.keemiline, vees ja tavalistes lahustites lahustumatu, mis lahustub ainult happes ja on isegi enamiku proteolüütiliste ensüümide vastu. Tänu oma erakordsele keemilisele vastupidavusele täidavad nad mehaanilisi katte, kaitse ja toe funktsioone, samas kui neil on vähe toiteväärtust. Kõige olulisemad skleroprotiidid loomorganismides on: kollageen (side-, kõhre- ja luukoe põhikomponent), elastiin (kõõluste ja veresoonte seinte elastsete kiudude põhikomponent) ja keratiinid (küünte, juuste ja juuste koostisosad) Skleropeptiidid koosnevad vähestest aminohapetest: keratiin sisaldab palju tsüstiini (seega väävlit), kollageen aga rikkalikult glütsiini (25%), proliini ja hüdroksüproliini ning sulfaate, trüptofaani ja türosiini. ja leutsiinis on palju elastiini, samas kui tsüstiini on vähe. Maomahlad ei ründa keratiini, seetõttu on seeditavus ja imendumine soolestikus väga madal; toidul on sellel vähe tähtsust.Kollageeni keetmine koos lahjendatud hapetega suurendab selle seeduvust, muutes selle želatiiniks.
(lipiididega valgud)Ülaltoodud kirjelduses soovitakse selgitada, kuigi lühidalt, kuidas valke klassifitseeritakse, et teha selgeks, et need ained on lisaks oma sportlikule funktsioonile, mille eesmärk on lihaste ehitamine, meie keha kõigi elundite elulise tähtsusega. , millest igaühel on konkreetne ülesanne.
