Valkude elementaaranalüüs annab järgmised keskmised väärtused: 55% süsinikku, 7% vesinikku ja 16% lämmastikku; on selge, et valgud erinevad üksteisest, kuid nende keskmine elementide koostis erineb ülaltoodud väärtustest vähe .
Põhimõtteliselt on valgud makromolekulid, mis on moodustatud looduslikest a-aminohapetest; aminohapped ühinevad amiidsideme kaudu, mis saadakse a-aminohappe aminorühma ja teise a-aminohappe karboksüüli vahelise reaktsiooni kaudu.
Seda sidet (-CO-NH-) nimetatakse ka peptiidsidemeks, kuna see seob peptiide (aminohapped kombinatsioonis):
saadud aine on dipeptiid, kuna see koosneb kahest aminohappest. Kuna dipeptiid sisaldab ühes otsas vaba aminorühma (NH2) ja teises karboksüüli (COOH), võib see reageerida ühe või mitme aminohappega ja pikendada ahelat nii paremalt kui vasakult, sama reaktsiooniga eespool nähtud.
Reaktsioonide jada (mis muide pole tegelikult nii lihtne) võib jätkuda lõputult: kuni on olemas polümeer polüpeptiid või valk. Peptiidide ja valkude eristamine on seotud molekulmassiga: tavaliselt üle 10 000 molekulmassi puhul räägime valkudest.
Aminohapete sidumine isegi väikeste valkude saamiseks on keeruline ülesanne, kuigi hiljuti on välja töötatud automaatne meetod aminohapetest valkude tootmiseks, mis annab suurepäraseid tulemusi.
Lihtsaim valk koosneb seega kahest aminohappest: rahvusvahelise kokkuleppe kohaselt algab aminohapete järjekorrajärgne valgu struktuuris vaba a-aminorühmaga aminohape.
selle valgu kodeerimine), millel on väheolulised keemilised raskused.
Aminohapete järjestatud järjestust oli võimalik kindlaks teha Edmani lagundamise teel: valk reageeris fenüülisotiotsüanaadiga (FITC), esialgu ründab a-amino lämmastiku dublett fenüülisotiotsüanaati, moodustades tiokarbamüülderivaadi; seejärel tsükliseerub saadud produkt, saades fenüültiohüdantoiini derivaadi, mis on fluorestseeruv.
Edman on välja töötanud masina, mida nimetatakse sekventeerijaks, mis reguleerib automaatselt parameetreid (aeg, reaktiivid, pH jne) lagunemiseks ja tagab valkude esmase struktuuri (selle eest sai ta Nobeli preemia).
Esmane struktuur ei ole piisav valgumolekulide omaduste täielikuks tõlgendamiseks; arvatakse, et need omadused sõltuvad olulisel määral ruumilisest konfiguratsioonist, mida valgumolekulid kalduvad eeldama, voldides seda mitmel viisil: st eeldades, mis on määratletud kui valkude sekundaarne struktuur.
Valkude sekundaarne struktuur on virvendav, st kipub kuumutamisel lagunema; siis denatureerivad valgud ise, kaotades paljud oma iseloomulikud omadused. Lisaks kuumutamisele üle 70 ° C võib denatureerimise põhjustada ka kiiritamine või reagentide toime (näiteks tugevatest hapetest).
Valkude denatureerimist termilise efekti tõttu täheldatakse näiteks munavalge kuumutamisel: on näha, et see kaotab želatiinse välimuse ja muutub lahustumatuks valgeks aineks. Valkude denatureerimine viib aga nende sekundaarse struktuuri hävitamiseni, kuid jätab nende esmase struktuuri muutmata (erinevate aminohapete ühendamine).
Valgud omandavad tertsiaarse struktuuri, kui nende ahel, ehkki sekundaarse struktuuri painutamisest hoolimata on siiski paindlik, voldib kokku nii, et tekiks kõverdunud kolmemõõtmeline paigutus tahke keha kujul. Tertsiaarse struktuuri eest vastutavad eelkõige disulfiidsidemed, mida saab moodustada mööda molekuli hajutatud tsüsteiin -SH vahel.
Kvaternaarne struktuur seevastu kuulub ainult kahe või enama alaühiku moodustatud valkude hulka. Näiteks koosneb hemoglobiin kahest paarist valkudest (st kõigis neljas valguahelas), mis paiknevad tetraeedri tippudes, nii et tekib sfääriline struktuur; nelja valguahelat hoiavad koos ioonilised ja mittekovalentsed võlakirjad.
Teine kvaternaarse struktuuri näide on insuliini struktuur, mis näib koosnevat koguni kuuest valgu allüksusest, mis on paigutatud paaridena kolmnurga tippudesse, mille keskel on kaks tsingi aatomit.
Kiudvalgud
Need on teatud jäikusega valgud, mille telg on teisest palju pikem; looduses suuremas koguses esinev kiuline valk on kollageen (või kollageen).
Kiudvalk võib omada erinevaid sekundaarseid struktuure: a-heeliks, β-leht ja kollageeni puhul kolmekordne spiraal; α-heeliks on kõige stabiilsem struktuur, millele järgneb β-leht, samas kui kolmest kõige vähem stabiilne on kolmikheeliks.
õige kui pärast põhikarkassi (alt üles suunatud) viiakse läbi parempoolse kruvi keeramisega sarnane liikumine; kui spiraal on vasak käsi kui liikumine on analoogne vasakukäelise kruvi keeramisega. Parempoolsetes α-heeliksites on aminohapete -R asendajad risti valgu peateljega ja suunatud väljapoole, vasakul käsi a -heeliksid -R asendajad on suunatud sissepoole. Paremakäelised a-heeliksid on stabiilsemad kui vasakukäelised, sest vati -R c "vahel on vähem interaktsiooni ja vähem steerilisi takistusi. Kõik valkudes leiduvad a-heeliksid on dextrorotaalsed.
Α-heeliksi struktuuri stabiliseerivad vesiniksidemed (vesinikusillad), mis moodustuvad iga aminohappe karboksüülrühma (-C = O) ja nelja jäägi vahel leitud aminorühma vahel lineaarne jada.
Α-heeliksi struktuuriga valgu näide on juuste keratiin.
Pikendades a-heeliksi struktuuri, viiakse üleminek a-heeliksilt β-lehele; ka kuumus või mehaaniline pinge võimaldavad α-heeliksilt β-lehe struktuurile üle minna.
Tavaliselt on valgu β-lehe struktuurid üksteise lähedal, kuna ahelatevahelisi vesiniksidemeid saab luua valgu enda osade vahel.
Kiudvalkudes on suurem osa valgu struktuurist korraldatud a-heeliksiks või β-leheks.
Globulaarsed valgud
Neil on peaaegu sfääriline ruumiline struktuur (tänu polüpeptiidahela arvukatele suunamuutustele); mõningaid olemise osi saab jälgida α-heeliksi või β-lehe struktuurist ja teised osad ei ole selle vormi tõttu omistatavad: paigutus ei ole juhuslik, vaid organiseeritud ja korduv.
Siiani viidatud valgud on täiesti homogeense koostisega ained: st kombineeritud aminohapete puhtad järjestused; selliseid valke öeldakse lihtne; on valke, mis koosnevad valguosast ja mittevalgulisest osast (eesnäärme rühm), mida nimetatakse valkudeks konjugeerima.
, küüntes, sarvkestas ja silma läätses, mõnede elundite (nt maksa) interstitsiaalsete ruumide vahel jne.
Selle struktuur annab sellele erilised mehaanilised võimalused; sellel on suur mehaaniline tugevus, mis on seotud suure elastsusega (nt kõõlustes) või suure jäikusega (nt luudes) sõltuvalt funktsioonist, mida see peab täitma.
Üks kollageeni kõige uudishimulikumaid omadusi on selle põhiline lihtsus: see koosneb umbes 30% proliinist ja umbes 30% glütsiinist; ülejäänud 18 aminohapet peavad jagama allesjäänud 40% valgu struktuurist. Kollageeni aminohappejärjestus on märkimisväärselt regulaarne: iga kolme jäägi kohta on kolmas glütsiin.
Proliin on tsükliline aminohape, milles R-rühm seondub a-amino-lämmastikuga ja see annab sellele teatud jäikuse.
Lõplik struktuur on korduv ahel, millel on "heeliksi kuju"; kollageeni ahelas puuduvad vesiniksidemed. Kollageen on "vasaku käe spiraal, mille samm (pikkus vastab heeliksi ühele pöördele)" a-heeliksist; kollageeni heeliks on nii lahti, et kolm valguahelat suudavad üksteise ümber keerduda, moodustades " üks köis: kolmekordne spiraalstruktuur.
Kollageeni kolmikheeliks on aga vähem stabiilne kui α-heeliks ja β-lehe struktuur.
Vaatame nüüd kollageeni tootmise mehhanismi; mõelge näiteks veresoone rebenemisele: selle rebendiga kaasneb lugematu hulk signaale eesmärgiga anum sulgeda, moodustades seega hüübe.
Hüübimiseks on vaja vähemalt kolmkümmend spetsialiseeritud ensüümi. Pärast hüübimist on vaja jätkata koe parandamist; haava lähedal asuvad rakud toodavad ka kollageeni. Selleks indutseeritakse kõigepealt geeni ekspressioon, see tähendab organismid, mis geeni teabest lähtudes suudavad valku toota (geneetiline teave transkribeeritakse mRNA -le, mis lahkub tuumast ja jõuab ribosoomidesse tsütoplasmas, kus geneetiline teave teisendatakse valguks.) Seejärel sünteesitakse kollageen ribosoomides (see näeb välja nagu vasaku käe heeliks, mis koosneb umbes 1200 aminohappest ja mille molekulmass on umbes 150 000 d) ning seejärel koguneb luumenitesse, kus sellest saab substraat ensüümidele, mis on võimelised teostama translatsioonijärgseid modifikatsioone (keele muudatused, mida tõlgib "mRNA"); kollageenis sisaldavad need modifikatsioonid mõningate kõrvalahelate, eriti proliini ja lüsiini, hüdroksüülimist.
Neid muutusi põhjustavate ensüümide rike põhjustab skorbuuti: see on haigus, mis põhjustab esialgu veresoonte purunemist, hammaste murdumist, millele võivad järgneda seedetraktivahelised verejooksud ja surm; selle põhjuseks võib olla pika elueaga toidu pidev kasutamine.
Seejärel toimuvad teiste ensüümide toimel muud modifikatsioonid, mis seisnevad proliini ja lüsiini hüdroksüülrühmade glükosidimises (suhkur seondub OH hapnikuga); neid ensüüme leidub mujal kui valendikus, seetõttu rändab valk endoplasmaatilise retikulumi sees muutudes end kotidesse (vesiikulitesse), mis sulguvad ja eralduvad võrgustikust: nende sees on glükosiditud pro -kollageenmonomeer; viimane jõuab Golgi aparaati, kus teatud ensüümid tunnevad ära glükoositud pro-kollageeni karboksüterminaalses osas esineva tsüsteiini ja panevad erinevad ahelad üksteisele lähenema ja moodustavad disulfiidsillad: sel viisil kolm ahelat glükosiditud pro-kollageen saadakse omavahel ühendatud ja sellest saab alguse kolm läbikäivat ahelat, mis omakorda tekitavad spontaanselt kolmekordse heeliksi. Kolm omavahel ühendatud glükoksüdeeritud pro-kollageeni ahelat jõuavad vesiikulini, mis ennast lämbudes eraldub Golgi aparaadist, transportides kolm ahelat raku perifeeria poole, kus läbi sulavkaitsme plasmamembraaniga, eemaldatakse trimeeter rakust.
Rakuvälises ruumis on teatud ensüümid, pro-kollageenpeptidaasid, mis eemaldavad rakust väljasaadetud liikidelt, kolm fragmenti (üks iga spiraali kohta), 300 aminohapet l "üks, terminaalsest karboksüosast ja kolm fragmendid (üks iga spiraali kohta), igaüks umbes 100 aminohappest, aminoterminaalsest osast: jääb kolmekordne spiraal, mis koosneb umbes 800 aminohappest spiraali kohta, mida nimetatakse tropokollageen.
Tropokollageenil on üsna jäik varras; erinevad trimmerid seostuvad kovalentsete sidemetega, et saada suuremaid struktuure: mikrokiud. Mikrofibrillides on erinevad trimmerid paigutatud järk -järgult; paljud mikrofibrillid moodustavad tropokollageeni kimbud.
Luudes, kollageenikiudude vahel, on vahepealsed ruumid, millesse sadestuvad kaltsiumi ja magneesiumi sulfaadid ja fosfaadid: need soolad katavad ka kõik kiud; see muudab luud jäigaks.
Kõõlustes on interstitsiaalsed ruumid kristallirikkamad kui luudes, samas kui valke on vähem kui tropokollageenis: see annab kõõlustele elastsuse.
Osteoporoos on haigus, mis on põhjustatud kaltsiumi ja magneesiumi puudusest, mis muudab võimatuks soolade kinnitamise tropokollageenikiudude vahepealsetesse piirkondadesse.
